Las proteínas están formadas por aminoácidos previamente explicada su estructura en la introducción. Estos se pueden clasificar atendiendo a su polaridad en: hidrófobos, hidrofílicos (sin carga), ácidos (el grupo amino se ioniza positivamente) y básicos (el grupo carboxilo se ioniza negativamente). O según si podemos sintetizarlos o no, en: específicos (deben ser consumidos en la dieta porque nuestro organismo no los puede fabricar) y no específicos. 

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos en los que interviene el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del siguiente y se pierde una molécula de agua. Entonces, se forman péptidos, sugún el número de aa que poseen se denominan dipéptidos, tripéptidos, oligopéptidos (menos de 50 aa) y polipéptidos (más de 50 aa). 

En cuanto a la estructura de las proteínas podemos distinguir las siguientes:

Estructura primaria, es la secuencia lineal de aminoácidos que tiene forma de zigzag por la planaridad del enlace peptídico que hace que los aminoácidos se giren en torno al carbono alfa. los radicales se disponen alternativamente hacia arriba y hacia abajo. Interviene los enlaces peptídicos. 

La estructura secundaria es la disposición espacial de la estructura primaria. Según el tipo de aa, la tensión, etc. Hay tres tipos de estructura; La alfa-hélice, la conformación beta o lámina plegada y la hélice de colágeno. La alfa-hélice tiene giro dextrógiro con 3,6 aa por vuelta. Los enlaces que mantienen esta estructura son los puentes de hidrógeno intracatenarios. La lámina plegada tiene forma de zigzag y para mantenerla enlaces de hidrógeno intercatenarios. La hélice de colágeno tiene giro levógiro y 3 aa por vuelta y carece de enlaces inter e intracatenarios debido a la presencia de prolina e hidroxiprolina. La estructura terciaria es la disposición espacial de los giros de la estructura secuandaria. Puede ser de dos tipos, las globulares y las fibrosas o filamentosas. Los enlaces  son: (débiles): fuerzas de Van der Waals (entre largas cadenas hidrocarbonadas de radicales de aa), Atracciones hidrofóbicas (entre cadenas cortas hidrocarbonadas de radicales de aa), Atracciones electrostáticas entre grupos con cargas opuestas; y enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. (Fuertes): puentes disulfuro entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas.

En cuanto a la clasificación, encontramos las holoproteínas (fromadas solo por aa) a este grupo pertenecen las proteínas globulares y fibrosas de la estructura terciaria; y las heteroproteínas (formadas por aa y otros elementos, denominados grupos prostéticos)  estas se clasifican en función del grupo prostético en cromoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas y fosfoproteínas. 

Las propiedades son solubilidad, desnaturalización, especificidad (de función y especie) y capacidad amortiguadora (todas estas propiedades son explicadas a lo largo de las actividades).

Por último, las funciones  y algunos ejemplos son; de homeostasis (trombina y fibrinógeno), reserva (ovoalbúmina (huevo), zeína(maíz) y caseína (leche)); transporte (mioglobina, hemoglobina, citocromo), defensa (inmunoglobulinas), estructural (colágeno, elastina, histonas, tubulinas), contráctil (actina y miosina), enzimática (isomerasas y poliisomerasas), transducción de señales (rodopsina) y reconocimiento de señales químicas (glucocalix).